เอนไซม์เพื่อชีวิต :ที่มา และประวัติ

เอนไซม์เพื่อชีวิต

เอนไซม์เพื่อชีวิต

(Enzyme for Life)

ว่าที่ร.ต. จาตุรงค์  จงจีน

สาขาชีววิทยา  คณะวิทยาศาสตร์  มหาวิทยาลัยราชภัฏอุบลราชธานี

ความรู้เกี่ยวกับเอนไซม์
เมื่อประมาณ  200  ปีที่ผ่านมา  มนุษย์ได้เริ่มรู้จักเอนไซม์  เพราะมีการใช้ส่าเหล้า หรือยีสต์ (yeast)  มาหมักน้ำตาลทำให้เกิดแอลกอฮอล์ขึ้นมา  แต่ก็ยังไม่ทราบว่า  “อะไรก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงนี้”  จึงเรียกว่า  “สิ่งที่อยู่ในส่าเหล้า”  ซึ่งมาจากคำว่า  In-Yeast  และเปลี่ยนมาเรียกเป็น เอนไซม์  โดยคำว่า ไซม์  (Zyme) มาจากยีสต์   และอิน  (In)  ก็มาเป็น  เอน  (En)  มารวมกับเป็นคำว่า  เอนไซม์
ในอดีตชาวอียิปต์โบราณเชื่อว่ามีพลังที่ลึกลับและมองไม่เห็น  ซึ่งสามารถเปลี่ยนแปลงสิ่งหนึ่งให้กลายเป็นอีกสิ่งหนึ่งได้  เช่น  จากนมให้เปลี่ยนเป็นเนยแข็ง   น้ำ องุ่นเปลี่ยนเป็นไวน์  เป็นต้น  ซึ่งต่อมานักวิทยาศาสตร์จึงทราบว่าสิ่งมหัศจรรย์นั้นที่แท้ก็คือ  เอนไซม์  นั่นเอง
เอนไซม์ คือ ตัวเร่งปฏิกิริยาเคมีที่เกิดในสิ่งมีชีวิต (biocatalyst) ทำให้อัตราเร็วของปฏิกิริยาเพิ่มสูงขึ้นได้ถึง 108 – 1014  เท่าของปฏิกิริยาเดิมที่ไม่มีเอนไซม์ เป็นตัวเร่ง ในปฏิกิริยาที่มีเอนไซม์เป็นตัวเร่งนั้น สารที่เข้าทำปฏิกิริยากัน (reactant) มีชื่อเรียกว่าซับสเตรต (substrate) โดยส่วนใหญ่แล้วเอนไซม์ชนิดหนึ่งๆ จะสามารถเร่งปฏิกิริยาที่มีซับสเตรตชนิดใดชนิดหนึ่งโดยเฉพาะเท่านั้น นั้นคือ เอนไซม์เป็นตัวเร่งที่มีความจำเพาะต่อซับสเตรต และเอนไซม์ส่วนใหญ่เป็นโปรตีนที่มีลักษณะเป็นก้อนกลม (globular protein) ความสามารถในการทำงานของเอนไซม์จะขึ้นอยู่กับโครงรูปของโปรตีน
นักชีวเคมีชื่อ ไมเคิลลิส  และ  เมนเทน  (Michaelis  and  Menten)  ได้อธิบายไว้ว่า  เมื่อเอนไซม์เข้าทำปฏิกิริยากัน  เอนไซม์จะจับกับสารตั้งต้นอย่างสนิทเหมือนกับ  “แม่กุญแจกับลูกกุญแจ”  โดยคุณสมบัติดังกล่าวจะทำให้เกิดสารประกอบเชิงซ้อนของเอนไซม์กับผลผลิต  (enzyme product complex)
ในปี ค.ศ. 1894  อีมิล ฟิชเชอร์ ได้เสนอสมมติฐาน แม่กุญแจ-ลูกกุญแจ (lock and key hypothesis) หรือแบบจำลองแม่กุญแจกับลูกกุญแจ (lock and key model)  ตามแนวความคิดแบบจำลองแม่กุญแจกับลูกกุญแจนั้นเอนไซม์เปรียบได้กับลูกกุญแจ และซับสเตรตเปรียบได้กับแม่กุญแจซึ่งจะเกิดการเปลี่ยนแปลงเมื่อไขด้วยลูก กุญแจโดยแม่กุญแจจะต้องมีรูปร่างพอเหมาะกับเอกทีฟไซด์ของลูกกุญแจเท่านั้น จึงจะรวมกับเอนไซม์และเกิดปฏิกิริยากลายเป็นผลิตภัณฑ์  นอกจากนี้เอนไซม์ยังสามารถเร่งปฏิกิริยาย้อนกลับได้ กล่าวคือ เอนไซม์เปลี่ยนซับสเตรตให้กลายเป็นผลิตภัณฑ์ และสามารถเปลี่ยนผลิตภัณฑ์ให้เป็นซับสเตรตดังเดิมได้
ในปี ค.ศ.1959  คอชแลนด์ ได้เสนอสมมติฐานเหนี่ยวนำ (induced fit hypothesis) หรือแบบจำลองการเหนี่ยวนำ (induced fitmodel)   กล่าวว่าเอกทีฟไซด์จะสามารถยืดยุ่นและเปลี่ยนภาพได้ โดยเมื่อซับสเตรตเข้าใกล้บริเวณเอกทีฟไซด์ของเอนไซม์ ซับสเตรตจะเหนี่ยวนำให้เอนไซม์เปลี่ยนลักษณะโครงรูปบริเวณเอกทีฟไซด์ให้มี ขนาดและรูปร่างพอเหมาะที่จะรวมกับซับสเตรตได้

กลไกการทำงานของเอนไซม์

บิดาแห่งวิชาเอนไซม์
ผู้ที่เรียนวิชาเอนไซม์ (Enzymology)  ทุกคนจะต้องรู้จักชื่อ  ดร.นายแพทย์  เอดเวิด  โฮเวล  (เป็น “แพทย์”  และได้รับปริญญาเอกเป็น “ดอกเตอร์” ด้วย)  ในฐานะผู้บุกเบิกความรู้เรื่อง “เอนไซม์”  มายาวนานนับตั้งแต่  ค.ศ. 1930  (พ.ศ. 2473)  โดยเริ่มจากการประกอบวิชาชีพแพทย์  พร้อมกับการศึกษาความลี้ลับของเอนไซม์ที่มาจากพืชและจากจุลินทรีย์  โดยพบว่ามีคุณสมบัติเช่นเดียวกับเอนไซม์ย่อยอาหารที่ผลิตในร่างกายมนุษย์  และสามารถทำงานทดแทนกันได้
จากผลสำเร็จของการวิจัย  ดร.โฮเวลจึงได้ผลิตเอนไซม์ขึ้นมาใช้กับผู้ป่วย  โดยทำเป็นอาหารเสริม  เพื่อประกอบการรักษาโรคต่างๆ  และพบว่า การใช้เอนไซม์เสริมนั้นได้ผลดีมากๆ  ความสำเร็จชิ้นนี้ทำให้  ดร.โฮเวลได้รู้ถึงความสำคัญของเอนไซม์ชนิดต่างๆ  รวมทั้งวิธีสร้างตำรับหรือสูตรของเอนไซม์เสริมที่เมาะสม  และยังได้เขียนตำราเกี่ยวกับวิชาโภชนาการที่สำคัญรวม 3 เล่ม  ซึ่งนักวิทยาศาสตร์ยังนำมาใช้อ้างอิงจนทุกวันนี้  จึงสามารถกล่าวได้ว่า  ดร.โฮเวล  คือ  “บิดาแห่งวิชาเอนไซม์”
เอนไซม์สำคัญกว่าแก๊สออกซิเจนที่ใช้หายใจ
สิ่งมีชีวิตทุกชนิดที่ปราศจากเอนไซม์จะไม่สามารถดำรง ชีพอยู่ได้  แต่ถ้าเราพูดว่าอากาศ  หรือ  แก๊สออกซิเจนมีความสำคัญมากในมนุษย์และสิ่งมีชีวิตชนิดอื่นๆ  แท้จริงแล้วเป็นเพียงแค่ความสำคัญในระดับหนึ่งเท่านั้นเอง  เพราะความจริงแก๊สออกซิเจนที่เราจำเป็นต้องใช้ในการหายใจ  เกิดจากปฏิกิริยาเคมีในพืชใบเขียวซึ่งมีเอนไซม์เป็นตัวเร่ง  โดยเปลี่ยนแก๊สคาร์บอนไดออกไซด์  (CO₂) ให้เป็นแก๊สออกซิเจน  (O₂)  ต้นไม้และพืชทั้งหลายสามารถผลิตเอนไซม์ที่จะใช้ในการทำปฏิกิริยาดังกล่าวได้ โดยตัวเอง  และใช้เอนไซม์เหล่านี้มาสลายแก๊สคาร์บอนไดออกไซด์อีกต่อหนึ่ง  ให้มาเป็นแก๊สออกซิเจนโดยปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นทั้งหมดนี้ก็ต้องใช้เอนไซม์ เป็นตัวช่วย  และทำให้สิ่งมีชีวิตสามารถใช้ออกซิเจนเพื่อการดำรงชีพต่อไป
เอนไซม์สำคัญกว่าวิตามินหรือเกลือแร่
เอนไซม์จำเป็นสำหรับทุกปฏิกิริยาเคมีในร่างกาย  เซลล์ทั้ง  60  ล้านล้านเซลล์ต้องใช้เอนไซม์เพื่อเร่งปฏิกิริยานี้  ถ้าไม่มีเอนไซม์  วิตามิน  เกลือแร่ในร่างกายก็ไม่สามารถทำอะไรได้เลย  เพราะสารต่างๆ ดังกล่าวคือ  ตัวร่วมกับเอนไซม์  (coenzyme)  ในการสร้างสรรค์สิ่งต่างๆ ทั้งเซลล์  อวัยวะและร่างกาย  จนสุดท้ายคือการสร้างสิ่งมีชีวิต   เมื่อไม่มีเอนไซม์ให้ร่วมทำปฏิกิริยา  วิตามินและเกลือแร่เหล่านั้นก็ไร้ประโยชน์ เป็นเพียงแค่เศษผงธรรมดาในร่างกาย
เอนไซม์กับความสำคัญในร่างกาย
นักชีวเคมีเชื่อว่าเอนไซม์ที่ผลิตขึ้นในร่างกายแต่ละ คนนั้นมีจำนวนจำกัด  ดังนั้นจึงต้องประหยัดเพื่อจะได้มีเอนไซม์ไว้ใช้ให้นานที่สุด  ถ้าต้องการมีอายุยืนยาวและสุขภาพดี  ต้องอาศัยเมแทบอลิก  เอนไซม์  (Metabolic Enzyme)  หรือเอนไซม์สำหรับการเผาผลาญอาหาร  ซึ่งมีส่วนสำคัญในการซ่อมแซมและสร้างเซลล์ในส่วนต่างๆ ของร่างกาย   เป็นภูมิต้านทานโรค   ป้องกันความเสื่อมโทรมในร่างกาย  แต่กฎของธรรมชาติให้ไว้ว่า  ถ้าเอนไซม์ในการย่อยสลายสารอาหารไม่เพียงพอ  ร่างกายต้องดึง    เมแทบอลิกเอนไซม์ออกมาใช้  ซึ่งสะสมไว้ในเซลล์ต่างๆ  เพื่อนำมาทำงานที่ต่ำชั้นกว่า  คือ  ย่อยอาหาร  ทำให้เมแทบอลิกเอนไซม์หมดไป  จึงทำให้พลังของชีวิตไม่เพียงพอทีจะดำรงชีพ  และเป็นอันตรายต่อชีวิตได้ง่าย
ดร.เอดเวิด  โฮเวล  ได้ให้ข้อสังเกตไว้ว่า  เอนไซม์ก็เหมือนเม็ดเงินในธนาคาร  คนทั่วไปเบิกเอนไซม์จากธนาคารเอนไซม์ของตนออกมาใช้และไม่ค่อยหามาฝากกลับ คืน  จึงทำให้เอนไซม์หมดไป  และจะเป็นการกระทำที่ฉลาดมาก  ถ้าเราจะพยายามกักตุนเอนไซม์ที่เราผลิตเองในร่างกายเอาไว้  และหาเอนไซม์จากภายนอกมาใช้แทน  ผลการศึกษาโดยนักวิทยาศาสตร์ต่างก็สรุปออกมาว่า  เอนไซม์คือ “สมบัติที่มีค่าของชีวิต  และมีอย่างจำกัด  จงใช้อย่างประหยัด”

เอนไซม์กับวิธีการใช้อย่างประหยัด
นักวิทยาศาสตร์บางท่านเชื่อว่า  ถ้าเราลดจำนวนอาหารลง  เราก็จะไม่สิ้นเปลืองเอนไซม์  กล่าวคือ  เราจะตายช้าลง  เพราะจะมีเมแทบอลิกเอนไซม์มากขึ้น  เนื่องจากไม่ต้องไปช่วยในการย่อยอาหาร  สามารถนำไปใช้ซ่อมแซมร่างกายให้แข็งแรง  ตัวอย่างเช่น  สัตว์บางชนิด  (หมาและแมว)  เวลาป่วยมันจะหยุดกินอาหาร  และพยายามออกไปกินต้นหญ้าบางอย่าง  เพราะสัตว์มีสัญชาตญาณที่จะประหยัดเอนไซม์  โดยหยุดกิจกรรมการกินอาหารและหาเอนไซม์จากพืชมาช่วยในระบบร่างกาย  ใช่ว่าหมาและแมวจะฉลาดกว่ามนุษย์  แต่เป็นกฎของการอยู่รอด (Law of Survival)  ซึ่งธรรมชาติเป็นผู้กำหนด  ทำให้สัตว์ต้องกระทำอย่างนั้นด้วยสัญชาตญาณเพื่อการดำรงเผ่าพันธุ์ไว้

เอนไซม์กับชีวิตที่ยืนยาว
ถ้าเอนไซม์ในร่างกายมีมากพอ  มนุษย์อาจมีอายุยืนถึง  120  ปีได้  เพราะเซลล์ในร่างกายสามารถแบ่งตัวได้ตามกำหนดของนาฬิกาชีวิต  ถ้าเอนไซม์ในร่างกายมีระดับต่ำ  โอกาสที่จะป่วยเป็นโรคเรื้อรังต่างๆ  เกิดขึ้นได้ง่ายมาก  ดร.ฮัมบาท  แซนติลโล  ได้เขียนไว้ในหนังสือชื่อ  “เอนไซม์ในอาหาร”  ว่า  คนเราแต่ละคนหรือสิ่งมีชีวิตทั้งหลายควรพิจารณาว่าที่แท้จริง  สุขภาพ  ของเขาคือปฏิกิริยาเคมีของเอนไซม์ที่บูรณาการเข้าด้วยกันอย่างมีระบบ  จึงทำให้ทุกเซลล์ของร่างกายดำเนินไปอย่างปกติสุข
นักวิจัยยังพบว่าผู้ป่วยที่เป็นมะเร็งจะมีระดับเอนไซม์ในเลือดต่ำกว่า ปกติทุกราย  อย่างไรก็ดีผู้ที่ต้องการมีอายุยืนและสุขภาพแข็งแรง  นอกจากจะระวังในเรื่องการกินอาหารสดและอุดมไปด้วยเอนไซม์แล้ว  ยังต้องรักษาสุขภาพด้านอื่นๆ  ด้วย  เช่น  ออกกำลังกาย  ไม่สูบบุหรี่  ไม่ดื่มเหล้า  มีทัศนคติที่ดีในการดำรงชีวิต  เป็นต้น  และท่านจะมีชีวิตที่ยืนยาวตราบเท่าที่ร่างกายท่านยังมีการทำงานของเอนไซม์ ตามปกติ
เอนไซม์กับบทสุดท้ายของชีวิต
ท่านคงไม่ทราบว่า  ความตายมารอและอาศัยอยู่กับท่านนับตั้งแต่ท่านได้เกิดและมีชีวิตตลอดมา  แท้จริงแล้วร่างกายคนเรามีเอนไซม์อยู่กลุ่มหนึ่งชื่อ  คาเทพซิน  (Cathepsin)  สะสมอยู่ในร่างกายมาตั้งแต่เกิด  โดยจับคู่อยู่กับตัวยับยั้งหรือตัวที่มีหน้าที่บังคับมัน  ไม่ยอมให้เอนไซม์คาเทพซินทำงานได้จนกว่าจะถึงเวลาที่กำหนด  เอนไซม์ตัวนี้ธรรมชาติได้สร้างไว้กับมนุษย์เพื่อใช้เมื่อตาย  โดยจะย่อยซากศพให้เน่าเปื่อยจนเหลือแต่กระดูกในที่สุด  แต่ในขณะที่เรายังมีชีวิตอยู่นั้น  ตัวยับยั้งจะทำหน้าที่อย่างเข้มแข็งและสุดความสามารถ  เพื่อไม่ให้เอนไซม์คาเทพซินย่อยตัวเราทั้งเป็น  แต่สังขารเป็นสิ่งไม่เที่ยง เมื่อท่านตายไปแล้วตัวยับยั้งก็หยุดทำงานไป  เมื่อสภาพแวดล้อมของร่างกายเกิดการเปลี่ยนแปลง  เอนไซม์คาเทพซินก็ถือโอกาสอันมีค่าแผลงฤทธิ์ของมันอย่างเต็มที่  ย่อยสลายร่างที่ไร้วิญญาณ  ไม่มีวามรู้สึก  จนศพเน่าเปื่อยไปในที่สุด  แต่ในปัจจุบันแพทย์และนักวิทยาศาสตร์ใช้การแช่แข็งด้วยความเย็นจัดเก็บร่าง ของศพเอาไว้  ไม่ยอมให้ตัวยับยั้งสลายไปกับสังขาร   ทำให้ตัวยับยั้งจึงยังคงอยู่เพื่อทำหน้าที่เป็นตัวห้ามเอนไซม์คาเทพซินต่อ ไป

เอกสารอ้างอิง

ปราณี อ่านเปรื่อง. เอนไซม์ทางอาหาร. กรุงเทพฯ: จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย, 2534
พัชรา วีระกะลัส. เอนไซม์. พิมพ์ครั้งที่ 2. กรุงเทพฯ: จุฬาลงกรณ์มหาวิทยาลัย, 2543
รัชนี ตัณฑะพานิชกุล. เคมีอาหาร. กรุงเทพฯ : โรงพิมพ์ชวนชม, 2535.
สมศักดิ์ วรคามิน. เอนไซม์ กุญแจแห่งชีวิต. พิมพ์ครั้งที่ 2. กรุงเทพ: สามเจริญพานิชย์ (กรุงเทพ) จำกัด, 2550

ทำไมต้องกินเอนไซม์

พลังแห่งเอนไซม์บำบัด

เอนไซม์บำบัด หรือเอนไซม์เสริม สามารถพลิกชีวิตของให้ท่านให้ดีขึ้นอย่างไร

เอนไซม์ คือ สารโปรตีน เป็นตัวเร่งการทำงานของระบบต่าง ๆ ในสิ่งมีชีวิต ทำให้เซลล์เป็นล้าน ๆ เซลล์,เนื้อเยื่อ,ของเหลว, และอวัยวะต่างๆในร่างกายทำงานได้อย่างปกติ

หากร่างกายขาดเอนไซม์หรือปริมาณเอนไซม์ลดลง

จะ ทำให้การทำงานของระบบต่างๆ เช่น การย่อยอาหาร การขับถ่าย การซ่อมแซมส่วนที่สึกหรอ การขจัดสารพิษของร่างกาย ระบบภูมิคุ้มกัน ระบบหลอดเลือดในร่างกายไม่ปกติ

หน้าที่ของเอนไซม์

-ช่วยย่อยอาหารเพื่อให้ได้สารอาหาร

- ช่วยดูดซึมและนำพาสารอาหาร

- ซ่อมแซมส่วนที่สึกหรอ

-ช่วยเผาผลาญพลังงาน/ย่อยสลายไขมัน

-ช่วนในการทำงานของระบบภูมิคุ้มกัน

-ช่วยป้องกันการอักเสบ/ติดเชื้อ

-ขจัดสารพิษของร่างกาย/ช่วยต้านอนุมูลอิสระ

-ทำให้ฮอร์โมน วิตามิน เกลือแร่ และสารอื่นทำงานตามคุณสมบัติ

ท่านใดที่ควรใช้เอนไซม์

-ผู้ที่ต้องการฟื้นฟูสุขภาพร่างกายให้แข็งแรง

-ผู้ที่ภูมิต้านทานอ่อน และมักติดเชื้อง่าย เช่นวัณโรค โรคเอดส์

-ผู้ป่วยก่อน - หลัง ผ่าตัด

-สตรีก่อน- หลังคลอด

-ผู้ที่มีประสิทธิภาพตับไม่ดี เหนื่อยง่าย เช่น ตับอักเสบ

-ผู้ทีีมีประสาทอ่อน ไม่ปกติ ตกใจง่าย เบื่ออาหาร

-ผู้ที่กระเพาะ ลำไส้ไม่ดีแต่กำเนิด ทำให้ผอมแห้ง แรงน้อย

-ผู้ที่ร่างกายแก่ก่อนวัย เจ็บป่วยบ่อย

-ผู้ที่มีอาการติดเชื้อแปลก ๆ ทำให้ร่างกายเจ็บออดๆ แอดๆ

-ผู้ที่อยู่ในสภาวะที่เสี่ยงต่อโรคกรรมพันธุ์เช่น มีญาติเป็นเบาหวาน

มะเร็ง ปัญญาอ่อน โรคเลือด 

 

ทำไมต้องกินเอนไซม์

เอนไซม์เสริม (Enzyme Supplement)

ปู่ ย่า ตา ยาย มีอายุยืนยาวอยู่กันมาได้ไม่ต้องกินอาหารเสริมหรือกินเอนไซม์เสริม ถือว่าโชคดี เพราะเกิดมาในขณะที่สิ่งแวดล้อมสะอาด อาหารสด ไม่มีการใช้ยาฆ่าแมลง ไม่มีการเติมสารเคมีให้พืชผัก ถ้าเราไปอ่านรายงานสถิติชีพของกระทรวงสาธารณสุข ย้อนหลังกลับไป จะพบว่าโรคหัวใจ เบาหวาน ข้ออักเสบ และมะเร็งในสมัยนั้น แทบจะไม่มีให้เห็น ซึ่งคำว่ามะเร็งในสมัยนั้น จะเป็นคำที่แปลกประหลาดไม่เคยได้ยินมาก่อน

เหตุผลสำคัญที่จำเป็นต้องกินเอนไซม์เสริม

ร่างกายผลิตเอนไซม์ได้น้อยลงเมื่ออายุมากขึ้น

การทดลองที่โรงพยาบาลไมเคิลรีส (Michael Reese) สหรัฐอเมริกา ที่แสดงให้เห็นว่าเอนไซม์ (อไมเลส) ในน้ำลายของคนเราเมื่อวัยหนุ่มสาว (21-31 ปี) มีมากกว่าคนชรา (61-100 ปี) ถึง 30 เท่า ไม่มีปัญหาการย่อยอาหาร แต่เมื่อแก่ตัวลงกลับกินไม่ได้ เพราะเอนไซม์ย่อยอาหารเจือจางลง ทำให้อาการผิดปกติต่างๆ เพิ่มมากขึ้น

การศึกษาของบาร์โตส และโกรช (Bartosและ Groh)โดยใช้ยากระตุ้นน้ำย่อยจากตับอ่อนแล้วมาวัดหาจำนวนเอนไซม์ (อไมเลส)พบว่า คนแก่จะมีเอนไซม์ออกมาน้อยกว่าคนหนุ่มสาวมาก เมตาบอลิคเอนไซม์ในเซลล์ต่างๆ ก็จะพลอยลดต่ำลงตาม ความชราก็จะปรากฎโฉมให้เห็นเร็วขึ้นเท่านั้น

ตับอ่อนของมนุษย์มีน้ำหนักเพียง 3 ออนซ์ แต่ต้องทำงานหนักตลอดชีวิต มีผู้เปรียบเทียบไว้ว่า ตับอ่อนที่ผลิตเอนไซม์ก็เหมือนกับแม่พิมพ์ (Mold) ที่ใช้ปั๊มวัตถุดิบให้เป็นสินค้ารูปร่างต่างๆ เช่น ถ้วยแก้ว แม่พิมพ์ในอุตสาหกรรมก็มีอายุการใช้งาน ใช้นานๆ การปั๊ม จะลด จนต้องเลิกใช้งาน ตับอ่อนก็เช่นกัน ถ้าต้องปั๊มเอนไซม์ออกมามากๆ ก็ต้องหมดอายุเช่นกัน เราจึงควรจะให้ตับอ่อนของเราหมดอายุช้าที่สุดเท่าที่จะทำได้ เพื่อประโยชน์ของสุขภาพตนเอง (The mold is good for number of copies before it has to be replaced)

การหุงต้ม การเตรียมอาหาร และการเก็บอาหารเป็นต้นเหตุที่ทำลายเอนไซม์ที่มีอยู่ในอาหารทำให้อาหารที่ กินไม่มีเอนไซม์ จำเป็นต้องใช้เอนไซม์ย่อยอาหารที่ร่างกายต้องผลิตออกมาเองจำนวนมาก ทำให้สิ้นเปลือง นอกจากนี้จำนวนเอนไซม์ที่ควรจะมีในอาหารตามธรรมชาติ ก็ต่ำกว่าที่ควรจะเป็น เนื่องจากในดินไม่มีแร่ธาตุเหมือนในอดีต การใช้รังสีเพื่อถนอมอาหาร การใส่สารกันเสีย การบรรจุกระป๋อง การใช้แก๊สบ่มผลไม้ ฯลฯ ล้วนทำให้เอนไซม์ในอาหารถูกทำลาย จำเป็นต้องกินอาหารเสริมและเอนไซม์เสริมเพื่อชดเชย และช่วยไม่ให้ร่างกายต้องผลิตเอนไซม์เพิ่มออกมา
ทารกกินนมแม่ ได้เอนไซม์จากอาหาร (นมแม่)สมบูรณ์
นมผง นมสดที่ใช้ความร้อนทำลายเชื้อโรค นมข้นหวาน ล้วนเป็นอาหาร (ของเด็กทารก) ที่ไม่มีเอนไซม์เหลืออยู่ เป็นต้นเหตุให้มีอาหารที่ย่อยไม่หมดไปหมักหมนในลำไส้ใหญ่ เกิดสารพิษซึมเข้าสู่กระแสโลหิต ทำให้เด็กเจ็บป่วยง่าย มีการเก็บข้อมูลพบว่าเด็กที่กินนมขวด มีอันตรายสูงกว่าเด็กที่กินนมแม่ถึง 56 เท่า

Dr.Andre Hakanson จากมหาวิทยาลัยลุนด์ สวีเดน ค้นพบว่า ถ้าเขาเติมนมแม่ลงไปในเซลล์มะเร็งที่เพาะเลี้ยงไว้ที่เจริญงอกงามอยู่จะตาย หมด เซลล์ดีๆ จะไม่ถูกทำลายเลย และพบว่าการกินอาหารสดนี้เป็นประโยชน์เพราะมีเอนไซม์ ถ้ากินอาหารสดไม่ได้หรือไม่พอก็ควรกินเอนไซม์เสริมเข้าไปช่วย
มีตัวห้ามการทำงานของเอนไซม์อยู่ในอาหารตามธรรมชาติ เป็นจำนวนมาก (Natural Enzyme Inhibitor)

อาหารที่มนุษย์กินทุกชนิดจะมีตัวห้าม ทั้งนี้เพื่อประโยชน์ของพืชและสัตว์ที่จะควบคุมและป้องกันไม่ให้เอนไซม์ย่อย และทำร้ายตัวมันเอง หรือเกิดจากสภาพสิ่งแวดล้อมบางอย่างเปลี่ยนแปลงไป หรือได้พาเอนไซม์ไปส่งถึงจุดมุ่งหมาย เมื่อเอนไซม์ขาดตัวควบคุมหรือขาดตัวห้าม เอนไซม์ก็จะเริ่มทำงานตามหน้าที่และบทบาทของมันอย่างสบาย

อาหารประเภทถั่วชนิดต่างๆ เมล็ดพืช ยอดผักหรือผลไม้ที่ยังอ่อน จะเป็นกลุ่มที่มีตัวห้ามการทำงานของเอนไซม์อยู่มาก ดังนั้นการกินถั่วดิบๆ จึงทำให้เกิดอันตราย เพราะได้รับตัวห้ามเข้าไปมาก จนยับยั้งการทำงานหรืออาจทำลายเอนไซม์ของร่างกายได้อีกด้วย

 

ทำไมต้องกินเอนไซม์

พลังแห่งเอนไซม์บำบัด

เอนไซม์บำบัด หรือเอนไซม์เสริม สามารถพลิกชีวิตของให้ท่านให้ดีขึ้นอย่างไร

เอนไซม์ คือ สารโปรตีน เป็นตัวเร่งการทำงานของระบบต่าง ๆ ในสิ่งมีชีวิต ทำให้เซลล์เป็นล้าน ๆ เซลล์,เนื้อเยื่อ,ของเหลว, และอวัยวะต่างๆในร่างกายทำงานได้อย่างปกติ

หากร่างกายขาดเอนไซม์หรือปริมาณเอนไซม์ลดลง

จะ ทำให้การทำงานของระบบต่างๆ เช่น การย่อยอาหาร การขับถ่าย การซ่อมแซมส่วนที่สึกหรอ การขจัดสารพิษของร่างกาย ระบบภูมิคุ้มกัน ระบบหลอดเลือดในร่างกายไม่ปกติ

หน้าที่ของเอนไซม์

-ช่วยย่อยอาหารเพื่อให้ได้สารอาหาร

- ช่วยดูดซึมและนำพาสารอาหาร

- ซ่อมแซมส่วนที่สึกหรอ

-ช่วยเผาผลาญพลังงาน/ย่อยสลายไขมัน

-ช่วนในการทำงานของระบบภูมิคุ้มกัน

-ช่วยป้องกันการอักเสบ/ติดเชื้อ

-ขจัดสารพิษของร่างกาย/ช่วยต้านอนุมูลอิสระ

-ทำให้ฮอร์โมน วิตามิน เกลือแร่ และสารอื่นทำงานตามคุณสมบัติ

 

ท่านใดที่ควรใช้เอนไซม์

-ผู้ที่ต้องการฟื้นฟูสุขภาพร่างกายให้แข็งแรง

-ผู้ที่ภูมิต้านทานอ่อน และมักติดเชื้อง่าย เช่นวัณโรค โรคเอดส์

-ผู้ป่วยก่อน - หลัง ผ่าตัด

-สตรีก่อน- หลังคลอด

-ผู้ที่มีประสิทธิภาพตับไม่ดี เหนื่อยง่าย เช่น ตับอักเสบ

-ผู้ทีีมีประสาทอ่อน ไม่ปกติ ตกใจง่าย เบื่ออาหาร

-ผู้ที่กระเพาะ ลำไส้ไม่ดีแต่กำเนิด ทำให้ผอมแห้ง แรงน้อย

-ผู้ที่ร่างกายแก่ก่อนวัย เจ็บป่วยบ่อย

-ผู้ที่มีอาการติดเชื้อแปลก ๆ ทำให้ร่างกายเจ็บออดๆ แอดๆ

-ผู้ที่อยู่ในสภาวะที่เสี่ยงต่อโรคกรรมพันธุ์เช่น มีญาติเป็นเบาหวาน

มะเร็ง ปัญญาอ่อน โรคเลือด

ทำไมต้องกินเอนไซม์

เอนไซม์เสริม (Enzyme Supplement)

ปู่ ย่า ตา ยาย มีอายุยืนยาวอยู่กันมาได้ไม่ต้องกินอาหารเสริมหรือกินเอนไซม์เสริม ถือว่าโชคดี เพราะเกิดมาในขณะที่สิ่งแวดล้อมสะอาด อาหารสด ไม่มีการใช้ยาฆ่าแมลง ไม่มีการเติมสารเคมีให้พืชผัก ถ้าเราไปอ่านรายงานสถิติชีพของกระทรวงสาธารณสุข ย้อนหลังกลับไป จะพบว่าโรคหัวใจ เบาหวาน ข้ออักเสบ และมะเร็งในสมัยนั้น แทบจะไม่มีให้เห็น ซึ่งคำว่ามะเร็งในสมัยนั้น จะเป็นคำที่แปลกประหลาดไม่เคยได้ยินมาก่อน

เหตุผลสำคัญที่จำเป็นต้องกินเอนไซม์เสริม

ร่างกายผลิตเอนไซม์ได้น้อยลงเมื่ออายุมากขึ้น

การทดลองที่โรงพยาบาลไมเคิลรีส (Michael Reese) สหรัฐอเมริกา ที่แสดงให้เห็นว่าเอนไซม์ (อไมเลส) ในน้ำลายของคนเราเมื่อวัยหนุ่มสาว (21-31 ปี) มีมากกว่าคนชรา (61-100 ปี) ถึง 30 เท่า ไม่มีปัญหาการย่อยอาหาร แต่เมื่อแก่ตัวลงกลับกินไม่ได้ เพราะเอนไซม์ย่อยอาหารเจือจางลง ทำให้อาการผิดปกติต่างๆ เพิ่มมากขึ้น

การศึกษาของบาร์โตส และโกรช (Bartosและ Groh)โดยใช้ยากระตุ้นน้ำย่อยจากตับอ่อนแล้วมาวัดหาจำนวนเอนไซม์ (อไมเลส)พบว่า คนแก่จะมีเอนไซม์ออกมาน้อยกว่าคนหนุ่มสาวมาก เมตาบอลิคเอนไซม์ในเซลล์ต่างๆ ก็จะพลอยลดต่ำลงตาม ความชราก็จะปรากฎโฉมให้เห็นเร็วขึ้นเท่านั้น

ตับอ่อนของมนุษย์มีน้ำหนักเพียง 3 ออนซ์ แต่ต้องทำงานหนักตลอดชีวิต มีผู้เปรียบเทียบไว้ว่า ตับอ่อนที่ผลิตเอนไซม์ก็เหมือนกับแม่พิมพ์ (Mold) ที่ใช้ปั๊มวัตถุดิบให้เป็นสินค้ารูปร่างต่างๆ เช่น ถ้วยแก้ว แม่พิมพ์ในอุตสาหกรรมก็มีอายุการใช้งาน ใช้นานๆ การปั๊ม จะลด จนต้องเลิกใช้งาน ตับอ่อนก็เช่นกัน ถ้าต้องปั๊มเอนไซม์ออกมามากๆ ก็ต้องหมดอายุเช่นกัน เราจึงควรจะให้ตับอ่อนของเราหมดอายุช้าที่สุดเท่าที่จะทำได้ เพื่อประโยชน์ของสุขภาพตนเอง (The mold is good for number of copies before it has to be replaced)

การหุงต้ม การเตรียมอาหาร และการเก็บอาหารเป็นต้นเหตุที่ทำลายเอนไซม์ที่มีอยู่ในอาหารทำให้อาหารที่ กินไม่มีเอนไซม์ จำเป็นต้องใช้เอนไซม์ย่อยอาหารที่ร่างกายต้องผลิตออกมาเองจำนวนมาก ทำให้สิ้นเปลือง นอกจากนี้จำนวนเอนไซม์ที่ควรจะมีในอาหารตามธรรมชาติ ก็ต่ำกว่าที่ควรจะเป็น เนื่องจากในดินไม่มีแร่ธาตุเหมือนในอดีต การใช้รังสีเพื่อถนอมอาหาร การใส่สารกันเสีย การบรรจุกระป๋อง การใช้แก๊สบ่มผลไม้ ฯลฯ ล้วนทำให้เอนไซม์ในอาหารถูกทำลาย จำเป็นต้องกินอาหารเสริมและเอนไซม์เสริมเพื่อชดเชย และช่วยไม่ให้ร่างกายต้องผลิตเอนไซม์เพิ่มออกมา
ทารกกินนมแม่ ได้เอนไซม์จากอาหาร (นมแม่)สมบูรณ์
นมผง นมสดที่ใช้ความร้อนทำลายเชื้อโรค นมข้นหวาน ล้วนเป็นอาหาร (ของเด็กทารก) ที่ไม่มีเอนไซม์เหลืออยู่ เป็นต้นเหตุให้มีอาหารที่ย่อยไม่หมดไปหมักหมนในลำไส้ใหญ่ เกิดสารพิษซึมเข้าสู่กระแสโลหิต ทำให้เด็กเจ็บป่วยง่าย มีการเก็บข้อมูลพบว่าเด็กที่กินนมขวด มีอันตรายสูงกว่าเด็กที่กินนมแม่ถึง 56 เท่า

Dr.Andre Hakanson จากมหาวิทยาลัยลุนด์ สวีเดน ค้นพบว่า ถ้าเขาเติมนมแม่ลงไปในเซลล์มะเร็งที่เพาะเลี้ยงไว้ที่เจริญงอกงามอยู่จะตาย หมด เซลล์ดีๆ จะไม่ถูกทำลายเลย และพบว่าการกินอาหารสดนี้เป็นประโยชน์เพราะมีเอนไซม์ ถ้ากินอาหารสดไม่ได้หรือไม่พอก็ควรกินเอนไซม์เสริมเข้าไปช่วย
มีตัวห้ามการทำงานของเอนไซม์อยู่ในอาหารตามธรรมชาติ เป็นจำนวนมาก (Natural Enzyme Inhibitor)

อาหารที่มนุษย์กินทุกชนิดจะมีตัวห้าม ทั้งนี้เพื่อประโยชน์ของพืชและสัตว์ที่จะควบคุมและป้องกันไม่ให้เอนไซม์ย่อย และทำร้ายตัวมันเอง หรือเกิดจากสภาพสิ่งแวดล้อมบางอย่างเปลี่ยนแปลงไป หรือได้พาเอนไซม์ไปส่งถึงจุดมุ่งหมาย เมื่อเอนไซม์ขาดตัวควบคุมหรือขาดตัวห้าม เอนไซม์ก็จะเริ่มทำงานตามหน้าที่และบทบาทของมันอย่างสบาย

อาหารประเภทถั่วชนิดต่างๆ เมล็ดพืช ยอดผักหรือผลไม้ที่ยังอ่อน จะเป็นกลุ่มที่มีตัวห้ามการทำงานของเอนไซม์อยู่มาก ดังนั้นการกินถั่วดิบๆ จึงทำให้เกิดอันตราย เพราะได้รับตัวห้ามเข้าไปมาก จนยับยั้งการทำงานหรืออาจทำลายเอนไซม์ของร่างกายได้อีกด้วย

เอ็นไซม์ คือ อะไร???

เอนไซม์

โคแฟคเตอร์

ไอโซเอนไซม์

กลไกในการทำงานของเอนไซม์

การเสื่อมสภาพของเอนไซม์

ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์

                                                      เอนไซม์จะมีอยู่มากมายหลายชนิด และอยู่ในส่วนต่าง ๆ   ของเซลล์     เช่น  รวมอยู่กับ     ผนังเซลล์  เยื่อหุ้มเซลล์ ไรโบโซม และในไมโครบอดี้ส์ เป็นต้น  โดยที่เอนไซม์แต่ละชนิดจะมีที่อยู่ที่      แน่นอน     ไม่รวมกับเอนไซม์ชนิดอื่น ๆ เช่น  เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์แสงจะอยู่ภายใน   คลอโรพลาสต์        เอนไซม์ที่ใช้ในการหายใจจะอยู่ในไมโตคอนเดรีย  และเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์  DNA  และ  RNA   จะอยู่ในนิวเคลียส

                        เอนไซม์หลายชนิดจะมีชื่อตามสารเริ่มต้น (Substrate)          ลงท้ายด้วย  -ase เช่น ฟอสฟาเตส (Phosphatase) และอะมัยเลส (Amylase) เป็นต้น  แต่ก็มีเอนไซม์บางชนิดที่ชื่ออาจจะไม่เกี่ยวข้องกับสารเริ่มต้น เช่น คะตาเลส (Catalase)

                        เอนไซม์ จะทำหน้าที่ควบคุมขั้นตอนของปฏิกิริยาต่างๆ ทางเมตาบอลิสม์ ซึ่งผลิตภัณฑ์  (Product)  ที่ได้อาจจะเปลี่ยนไปทันทีโดยเอนไซม์อีกชนิดหนึ่งก็ได้      เอนไซม์ประกอบด้วยโปรตีนเป็นส่วนประกอบใหญ่ และอาจจะมีส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนรวมอยู่ด้วย ดังนั้นเอนไซม์จึงมีโครงสร้างย่อยเป็น กรดอะมิโน (Amino acid) หลายชนิดมาต่อกันเป็นลูกโซ่ยาวด้วยแขนที่เรียกว่าเพปไทด์ (Peptide bond)            ส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีนของเอนไซม์อาจจะเป็นกลุ่มพรอสธีติค (Prosthetic Group) โคเอนไซม์ (Co-enzyme) และวิตามิน (Vitamin) ซึ่งมักรวมเรียกว่า โคแฟคเตอร์ (Cofactors)

                        โคแฟคเตอร์

                                    เอนไซม์บางชนิด  จะเร่งปฏิกิริยาได้เมื่อมีโครงสร้างที่ไม่ใช่โปรตีนมาเกี่ยวข้อง  ซึ่งมักจะเรียกว่า โคแฟคเตอร์ ซึ่งอาจจะเป็นอิออนของโลหะ เช่น Mg⁺²   Fe⁺²  Cu⁺²   K⁺  Na⁺ หรือ โมเลกุลของสารอินทรีย์ ซึ่งเรียกว่า โคเอนไซม์  เช่น  NADP  FAD  FMN หรือ ATP โคแฟคเตอร์มักจะทนต่อความร้อนได้ ในขณะที่เอนไซม์จะหมดสภาพเมื่อได้รับความร้อน    ส่วนประกอบที่ประกอบด้วยโคแฟคเตอร์และเอนไซม์นี้รวมเรียกว่า โฮโลเอนไซม์ (Holoenzyme)  ซึ่งเมื่อกำจัดโคแฟคเตอร์ออกไปแล้วจะเหลือเฉพาะส่วนของโปรตีนที่ไม่สามารถเร่งปฏิกิริยาได้ เรียกว่าอะโพเอนไซม์ (Apoenzyme)              ส่วน โคแฟคเตอร์     อาจจะเรียกว่า Prosthetic group 
                                    เอนไซม์ที่มีโคแฟคเตอร์เป็นอิออนของโลหะนั้นอาจจะเรียกว่า เมทัลโลเอนไซม์ (Metalloenzyme)  เอนไซม์บางชนิดมีโคแฟคเตอร์เป็นวิตามินซึ่งมีความจำเป็นต่อเซลล์      โคเอนไซม์มักจะมีหน้าที่ในการเป็นintermediale carrier หรือเป็น functional group ของอะตอม  หรืออีเลคตรอน ในกรณีที่โคเอนไซม์ติดอยู่กับเอนไซม์แน่นมากจะเรียกว่ากลุ่มพรอสธีติค โดยจะเกาะอยู่กับเอนไซม์แบบแขนโควาเลนท์ (Covalent bond)

                                        เอนไซม์ที่ต้องการโคแฟคเตอร์เป็นอิออนของโลหะเช่นไซโตโครม ออกซิเดส (Cytochrome oxidase) ต้องการ Cu⁺² ไพรูเวท ไคเนส (Pyruvate  Kinase) ต้องการ K⁺ และ Mg⁺²เป็นต้น

                        ไอโซเอนไซม์ (Isoenzymes)

                        ไอโซเอนไซม์  หรือไอโซไซม์  (Isozymes)   เป็นเอนไซม์ชนิดเดียวกัน มีน้ำหนักโมเลกุลเท่ากัน มีการเรียงตัวของกรดอะมิโนคล้ายคลึงกัน  แต่อาจจะแตกต่างกันเล็กน้อย  ซึ่งการที่มีการเรียงตัวของกรดอะมิโนต่างกันนี้ทำให้เมื่อแยกเอนไซม์โดยวิธีทาง อีเลคโตรโฟรีซิส (Electrophoresis) แล้วจะทำให้ไอโซไซม์แยกออกจากกัน การที่พืชมีไอโซเอนไซม์นี้ ทำให้เอนไซม์ชนิดนี้สามารถทำงานได้ในสภาพแวดล้อมที่ต่างกัน  ในเซลล์หนึ่งจะมีไอโซเอนไซม์หลายไอโซเอนไซม์

อีเลคโตรโฟรีซิส เป็นเทคนิคที่ใช้ในการแยกโปรตีน  ซึ่งเทคนิคนี้นำมาสู่การค้นพบเอนไซม์จำนวนมาก  อีเลคโตรโฟรีซิสสามารถแยกโปรตีนหรือโมเลกุลอื่นที่มีประจุในสนามไฟฟ้า  โดยใช้ส่วนผสมของเอนไซม์หลายชนิดไว้ในตัวกลางที่เฉื่อย  เช่น  Starch gel หรือ Column polyacrylamide gel หรือ Slab polyacrylamide gel  ในบัฟเฟอร์ที่ควบคุม  pH ได้       R group ของเอนไซม์จะเกิดการ แตกตัวเมื่อ pH  เปลี่ยนไป เช่น ที่ pH 7 เอนไซม์ที่มีกรดแอสพาติก และกรดกลูตามิค จะมีประจุรวมเป็นลบ เพราะคาร์บอกซิลแตกตัว ส่วนเอนไซม์ที่มีไลซีนและอาร์จีนีนมากจะมีประจุรวมเป็นบวก ที่ pH 7

                        เนื่องจากเอนไซม์แต่ละชนิดที่รวมกันอยู่จะมีประจุต่างกันที่  pH หนึ่ง ๆ      ถ้าความแตกต่างนี้มีมากพอ เอนไซม์จะถูกแยกออกจากกันเมื่อมีการผ่านกระแสไฟฟ้าจากขั้วลบจากปลายด้านหนึ่งของ  Gel ไปยังขั้วบวกซึ่งอยู่ที่อีกปลายหนึ่งของ Gel     เอนไซม์จะเคลื่อนที่ลงมาในระยะที่ต่างกันในสนามไฟฟ้าขึ้นอยู่กับประจุรวม เมื่อศึกษาการแยกเอนไซม์โดยวิธีนี้ มักจะพบว่ามีเอนไซม์ชนิดเดียวกันเคลื่อนที่ได้ในระยะทางที่ต่างกัน โดยที่เอนไซม์เหล่านี้เปลี่ยนสารเริ่มต้นตัวเดียวกัน ให้เป็นผลิตภัณฑ์ชนิดเดียวกันด้วยเอนไซม์เหล่านี้เรียกว่า ไอโซเอนไซม์

กลไกในการทำงานของเอนไซม์

                        ในการเกิดปฏิกิริยาทางเคมีนั้น โมเลกุลที่จะเข้าสู่ปฏิกิริยาได้ ตามปกติจะต้องมี      พลังงานสูง  ซึ่งโมเลกุลเหล่านี้จะมีพลังงานสูงขึ้นได้  ในบางครั้งโดยการชนกันของโมเลกุล   นอกจากนั้นการเพิ่มอุณหภูมิให้กับสารเคมีจะทำให้จำนวนโมเลกุลที่มีพลังงานสูงเพิ่มขึ้นมาก จึงทำให้โมเลกุลเกิดการชนกันมากขึ้น ปฏิกิริยาจึงเกิดเร็วในการเกิดปฏิกิริยาทางเคมีนั้นถ้าไม่มีอุณหภูมิสูงเข้ามา    เกี่ยวข้อง เอนไซม์จะช่วยเพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาให้เร็วขึ้นได้

                        ในการเกิดปฏิกิริยาเคมีนั้น สารเริ่มต้นจะต้องเปลี่ยนเป็นผลิตภัณฑ์ ซึ่งในการเปลี่ยนนี้จะต้องใช้พลังงานจำนวนหนึ่งเรียกว่า Energy of Activation การเพิ่มอุณหภูมิจะเพิ่มจำนวนโมเลกุลที่มีพลังงานสูงขึ้น ทำให้โมเลกุลอยู่ในสภาพที่เรียกว่า Transition state ซึ่งเป็นสภาพที่ chemical bond ของโมเลกุลจะแตกออกเพื่อสร้างโมเลกุลของผลิตภัณฑ์ขึ้นมา ทำให้เกิดปฏิกิริยาได้   ส่วนเอนไซม์จะลดความต้องการ Energy of Activation ลง ซึ่งก็คือเพิ่มจำนวนโมเลกุลที่จะทำปฏิกิริยาได้ให้มากขึ้น การที่เอนไซม์ทำให้  Energy of Activation  ลดลงได้นี้ยังไม่เป็นที่เข้าใจเด่นชัดนัก  แต่พอจะทราบว่าเอนไซม์จะรวมตัวกับสารเริ่มต้นเกิดเป็น เอนไซม์-สารเริ่มต้น (Enzyme-Substrate Complex) ซึ่งการเกิดเอนไซม์-สารเริ่มต้น เกาะกันขึ้นมานี้ ทำให้แขนที่เกาะกันของสารเริ่มต้นหัก แล้วเกิดการจับกันใหม่เป็นผลิตภัณฑ์ได้เร็วกว่าการไม่ใช้เอนไซม์

                        อัตราเร่งปฏิกิริยาทางเคมีจะเพิ่มขึ้นได้สองทาง   ได้แก่   การเพิ่มอุณหภูมิ เนื่องจากอุณหภูมิเพิ่มพลังงานให้แก่โมเลกุลของสารเริ่มต้นปฏิกิริยาให้อยู่ใน transition state ปฏิกิริยาหลายปฏิกิริยามีอัตราเพิ่มขึ้นเป็นเท่าตัวเมื่ออุณหภูมิเพิ่มขึ้น 10  องศาเซลเซียส  อีกทางหนึ่งในการเพิ่มอัตราเร่งของปฏิกิริยาได้แก่  การเติมตัวเร่งหรือคะตะไลซ์  (catalyst) ตัวเร่งนี้จะรวมตัวกับสารเริ่มต้นปฏิกิริยาให้อยู่ในสภาพ transition state ซึ่งต้องการพลังงานน้อยกว่าตอนที่ไม่มีตัวเร่ง    ดังนั้นตัวเร่งจะทำความต้องการพลังงานลดลง

                        ในการเกิด เอนไซม์-สารเริ่มต้น นี้มีสมมุติฐานอธิบายอยู่ 2 ความคิดด้วยกัน  คือ

                        1. สมมุติฐาน  แม่กุญแจและลูกกุญแจ (Lock and  Key)  อธิบายโดย Emil Fischer ในปี ค.ศ. 1884 ว่า โครงสร้างการเกิด เอนไซม์-สารเริ่มต้นนี้  จะเป็นโครงสร้างที่ไม่ยืดหยุ่น   โดยที่    เอนไซม์โมเลกุลจะมีส่วนหนึ่งที่จะรวมกับสารเริ่มต้นได้            ทำให้สารเริ่มต้นเปลี่ยนเป็นผลิตภัณฑ์ ซึ่งส่วนนั้นเรียกว่า Active Site และส่วนนี้เป็นส่วนที่ไม่ยืดหยุ่น และมีความเฉพาะเจาะจงต่อสารเริ่มต้น จึงเป็นการยากที่จะอธิบายถึงการเกิดปฏิกิริยาผันกลับ (Reversibility)เนื่องจากผลิตภัณฑ์จะไม่สามารถรวมกับ Active Site ของเอนไซม์ได้ เพราะโครงสร้างต่างจากสารเริ่มต้น

                        2.  สมมุติฐาน Induced-fit   อธิบายในปี ค.ศ. 1973  โดย  D.F. Koshland  ว่า Active  Site  ของเอนไซม์สามารถถูกเหนี่ยวนำให้เปลี่ยนรูปร่างได้ เมื่ออยู่ใกล้กับสารเริ่มต้นหรือผลิตภัณฑ์   เพื่อจะได้รวมกับสารเริ่มต้นหรือผลิตภัณฑ์ก็ได้      นอกจากเอนไซม์จะเปลี่ยนรูปร่างแล้ว โครงสร้างของสารเริ่มต้นก็เปลี่ยนไปด้วย เพื่อจะได้พอดีกับ Active Site ของเอนไซม์

                        แม้ว่าจะมีจำนวน เอนไซม์-สารเริ่มต้น ที่ได้รับการศึกษาไม่มากนัก แต่ก็เป็นที่เข้าใจกันว่าแขนที่จะเกาะกันของเอนไซม์-สารเริ่มต้นนั้นอาจจะเป็น   โควาเลนท์ (Covalent)  ไอออนนิค (Ionic) ไฮโดรเจน (Hydrogen) หรือ แวน เดอ  วัลส์ (Van der Waals) ก็ได้ แขนแบบโควาเลนท์และไอออนนิค  เป็นแขนที่สำคัญที่สุดสำหรับการเกิดปฏิกิริยา  แต่ถึงแม้ว่าแขนแบบโควาเลนท์ ซึ่งแข็งแรงจะเกิดขึ้นมา แต่ตามปกติก็จะหักอย่างรวดเร็วแล้วก็ให้ผลิตภัณฑ์ออกมา

การเสื่อมสภาพของเอนไซม์ (Denaturation)

                        เมื่อโครงสร้างของเอนไซม์เปลี่ยนไปจนสารเริ่มต้นรวมกับเอนไซม์ที่ Active Site   ไม่ได้ จะทำให้คุณสมบัติในการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์หมดไป    ซึ่งมีปัจจัยหลายอย่างทำให้เกิดการหมดสภาพของเอนไซม์       มีหลายกรณีที่เมื่อเอนไซม์เกิดการเสื่อมสภาพไปแล้ว ไม่สามารถจะกลับคืนมาสู่สภาพที่ทำงานได้อีก เช่น กรณีที่ได้รับอุณหภูมิสูงทั้งนี้เพราะอุณหภูมิสูงจะทำให้เกิดการสร้างแขนชนิด โควาเลนท์ระหว่างลูกโซ่ โพลีเพปไทด์ (Polypeptide  chain) หรือในลูกโซ่โพลีเพปไทด์เดียวกัน  และแขนเหล่านี้จะมีความคงตัวมากจนไม่สามารถทำให้แตกหักได้

                        ดังนั้น ในการสกัดเอนไซม์ออกจากพืช หรือการทำให้เอนไซม์บริสุทธิ์  จึงมักต้องทำใน ที่ ๆ มีอุณหภูมิต่ำ เพื่อป้องกันการเสื่อมสภาพของเอนไซม์จากความร้อน ทั้ง ๆ ที่ถ้าเอนไซม์อยู่ในเซลล์อาจจะทนต่ออุณหภูมิสูงระดับหนึ่งได้  แต่เมื่อสกัดออกจากเซลล์ความทนทานต่ออุณหภูมิสูงจะลดลง ซึ่งยังไม่เข้าใจนักว่าเป็นเพราะเหตุใด  แต่คาดกันว่าอาจจะเป็นเพราะในระหว่างการสกัดเอนไซม์นั้นได้กำจัดสารป้องกันเอนไซม์ออกไปหรืออาจทำให้สารดังกล่าวเจือจางลง

                        ออกซิเจน     และสารที่เป็นสารออกซิไดซ์สามารถทำให้เอนไซม์หลายชนิดเสื่อมสภาพได้ โดยมักจะทำให้เกิดไดซัลไฟด์ บริดจ์ (Disulfide Bridges) ในลูกโซ่โพลีเพปไทด์ที่มี  -SH ของกรด   อะมิโน ซีสตีอีน  (Cysteine)  สารรีดิวซ์สามารถทำให้เอนไซม์เสื่อมสภาพได้ในเหตุผลตรงกันข้ามคือ   จะไปทำลายไดซัลไฟด์ บริดจ์  เกิดเป็น -SH  2 กลุ่ม นอกจากนั้นโลหะหนัก    เช่น Ag⁺  Hg⁺² และ Pb⁺²  ก็สามารถทำให้เอนไซม์เสื่อมสภาพได้เช่นกัน

                        ในสภาพที่แห้ง  เอนไซม์จะมีความคงทนต่ออุณหภูมิสูงดีกว่าในสภาพที่มีน้ำมาก และด้วยเหตุนี้เมล็ดที่แห้งหรือสปอร์ของเชื้อราและแบคทีเรียที่แห้ง จึงต้านทานต่ออุณหภูมิสูง ดังนั้นในการฆ่าสปอร์ของเชื้อราและแบคทีเรีย  การใช้ความร้อนชื้นจากหม้อนึ่งอัดไอน้ำ จึงมีประสิทธิภาพดี       นอกจากนั้นในสภาพที่แห้งเมล็ดและสปอร์ที่แห้งยังทนต่ออุณหภูมิต่ำในระหว่างฤดูหนาวได้ดีเช่นกัน

ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์

                        1. ความเข้มข้นของเอนไซม์และสารเริ่มต้น  การเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ จะต้องมีการรวมตัวกันของ เอนไซม์-สารเริ่มต้น อัตราเร็วของปฏิกิริยาจะขึ้นอยู่กับจำนวนการชนกันของโมเลกุลทั้งสอง ถ้ามีสารเริ่มต้นพอเพียง  เมื่อเพิ่มความเข้มข้นของเอนไซม์เป็นสองเท่าจะทำให้อัตราเร็วเพิ่มขึ้นไปเป็น 2 เท่าด้วย แต่เมื่อมีการเพิ่มปริมาณเอนไซม์ต่อไปเรื่อย ๆ  อัตราการเกิดปฏิกิริยาเป็นแนวระนาบเพราะสารเริ่มต้นเริ่มหมดไป ทำให้เป็นตัวจำกัดการเกิดปฏิกิริยาได้ อัตราเร็วของการเกิดปฏิกิริยาขึ้นอยู่กับการชนกันของโมเลกุล ซึ่งจะชนกันมากขึ้นเมื่อปริมาณเอนไซม์หรือสารเริ่มต้นมากขึ้น

                        อัตราการเกิดปฏิกิริยาดังกล่าวข้างต้นนั้น  ถ้าให้เอนไซม์เป็นตัวคงที่และเพิ่มปริมาณสารเริ่มต้นขึ้นเรื่อยๆ นั้น  ปฏิกิริยาได้เป็น 3 ระยะ คือ

                        ระยะที่ 1    อัตราเร็วของปฏิกิริยาเป็นสัดส่วนโดยตรงต่อความเข้มข้นของสารเริ่มต้น

ระยะที่ 2    อัตราเร็วของปฏิกิริยาเริ่มลดลงเนื่องจากปริมาณของเอนไซม์เริ่มเป็นตัว

                 จำกัด

ระยะที่ 3    อัตราเร็วถึงจุดอิ่มตัว

                      Km  หรือ   Michaelis-MentenConstant   คือค่าความเข้มข้นของสารเริ่มต้นที่ทำให้อัตราเร็วของปฏิกิริยาเป็นครึ่งหนึ่งของความเร็วสูงสุด      ค่า Km สามารถบ่งบอกถึงความเร็วในการรวมตัวของเอนไซม์และสารเริ่มต้น  เช่น ถ้าเปรียบเทียบสารเริ่มต้นสองชนิด ว่าชนิดใดจะรวมตัวกับเอนไซม์ได้ดีกว่านั้นสามารถดูจากค่า     1/ Km

                        ถ้าสารเริ่มต้นชนิดที่ 1 มีค่า     km   =    0.25 M

                        และสารเริ่มต้นชนิดที่ 2 มีค่า   km   =    0.4  M

                        พบว่าค่า    1/ Km  ของสารที่ 1 = 4 และ     1/ Km      ของสารที่ 2  =  2.5

                        แสดงว่า     สารเริ่มต้นชนิดที่ 1 จะรวมตัวกับเอนไซม์ได้ดีกว่าสารเริ่มต้นชนิดที่ 2 

                        ค่า Km ขึ้นอยู่กับชนิดของโคเอนไซม์ ความเป็นกรดด่างและอุณหภูมิ  ค่า Km ของเอนไซม์ที่พบในปัจจุบันอยู่ในช่วง 10^-3 ถึง 10^-7 M ถ้าเอนไซม์ชนิดเดียวกันสามารถทำปฏิกิริยาได้กับสารเริ่มต้น  2  ชนิด ค่า  Km  ของเอนไซม์จะต่างกันตามชนิดของสารเริ่มต้นด้วย การที่ค่า Km ต่ำแสดงให้เห็นว่าเอนไซม์-สารเริ่มต้น จะค่อนข้างอยู่ตัว  หรือนั่นคือถ้ามีสารเริ่มต้นสองชนิดที่คล้ายกันเอนไซม์จะเข้าทำปฏิกิริยากับสารเริ่มต้นซึ่งมีค่า Km ต่ำ

                        2. ความเป็นกรดด่าง (pH)        pH  ของสารละลายจะมีผลต่อการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์ในหลายด้านตามปกติเอนไซม์แต่ละชนิดจะมี  pH  ที่เหมาะสมในการทำงาน ซึ่งการทำงานของเอนไซม์จะลดลงเมื่อ pH สูงหรือต่ำกว่าpH ที่เหมาะสม pH ที่เหมาะสมของเอนไซม์ส่วนใหญ่จะอยู่ในช่วง 6-8 การที่ pH สูงมากหรือต่ำมาก  จะทำให้เอนไซม์เสื่อมสภาพ

                        เนื่องจากเอนไซม์ประกอบด้วยกลุ่ม (อะมิโน) และ (คาร์บอกซิล) เมื่อมีการเปลี่ยนแปลงประจุของไฮโดรเจนไอออนในสารละลาย  ทำให้มีการเปลี่ยนแปลง ดังนี้

                        pH ลดลง   - NH₂     กลายเป็น   - NH₃⁺

                        pH เพิ่มขึ้น  - COOH    กลายเป็น   - COO-

                        pH อยู่ที่ isoelectric point

                                    - NH₂        ยังคงเป็น   - NH₂

                                    - COOH    ยังคงเป็น   - COOH

                        นอกจาก pH จะทำให้เกิดการเสื่อมสภาพของเอนไซม์แล้ว  pH  ยังมีผลต่ออัตราการเกิดปฏิกิริยาอีก 2 ทาง คือ

                                    2.1 กิจกรรมของเอนไซม์จะขึ้นอยู่กับการปรากฏของกลุ่มอะมิโน    และกลุ่ม  คาร์บอกซิล ซึ่งทั้ง 2 กลุ่มอาจจะมีประจุหรือไม่มีประจุก็ได้  แต่เอนไซม์จะทำงานได้ดีเพียงเมื่อกลุ่มทั้ง   2 มีประจุหรือไม่มีประจุแล้วแต่ชนิดของเอนไซม์  ถ้าเอนไซม์ทำงานได้ดีเมื่อกลุ่มอะมิโนไม่มีประจุ   pH ที่เหมาะสมต่อการทำงานของเอนไซม์ชนิดนี้มักจะสูง ในขณะที่ถ้าเอนไซม์ทำงานได้ดี เมื่อคาร์บอกซิลเป็นกลาง  pH ที่เหมาะสมจะต่ำ

                                    2.2 pH ควบคุมการแตกตัวของสารเริ่มต้น    ซึ่งมีหลายปฏิกิริยาต้องเกิดการแตกตัวของสารเริ่มต้นก่อน ปฏิกิริยาจึงจะดำเนินต่อไปได้

                        3. อุณหภูมิ  การเพิ่มอุณหภูมิจะทำให้พลังงานจลน์เพิ่มขึ้น  ซึ่งจะส่งผลให้ปฏิกิริยาเพิ่มขึ้นด้วย  อัตราการเพิ่มความเร็วของปฏิกิริยาคำนวณได้จากค่า  Q₁₀   หรือ Temperature Quotient     ค่า Q₁₀ ของเอนไซม์มักจะมีค่ามากกว่า 1 ขึ้นไป

                                    Q₁₀  =    อัตราเร็วของปฏิกิริยาที่อุณหภูมิ X ํ + 10 ํC

                                                       อัตราเร็วของปฏิกิริยาที่อุณหภูมิ X ํC

                        4. ผลิตภัณฑ์ที่เกิดขึ้น (Reaction product)  อัตราการเกิดปฏิกิริยาที่มีเอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยานั้น  สามารถวัดได้จากอัตราการหายไปของสารเริ่มต้นหรืออาจจะวัดจากการปรากฏขึ้นของผลิตภัณฑ์ หรือทำทั้ง 2 วิธีพร้อมกัน แต่ไม่ว่าจะวัดโดยวิธีใด  จะพบว่าอัตราเร็วของปฏิกิริยาจะช้าลงเมื่อเวลาผ่านไป  อัตราเร็วของปฏิกิริยาที่เกิดช้าลงนี้  เป็นเพราะเกิดการเสื่อมสภาพของเอนไซม์  นอกจากนั้นยังเกิดเพราะมีการลดลงของสารเริ่มต้น และผลิตภัณฑ์เพิ่มมากขึ้น เมื่อความเข้มข้นของผลิตภัณฑ์มากขึ้น จนถึงความเข้มข้นหนึ่ง  อาจจะทำให้เกิดปฏิกิริยาผันกลับ  (Reversibility)  โมเลกุลของ      ผลิตภัณฑ์จะรวมกับเอนไซม์แทนสารเริ่มต้นทำให้ปฏิกิริยาถูกจำกัดได้

                        5. สารระงับการทำงานของเอนไซม์ (Inhibitors) มีสารหลายชนิดที่สามารถระงับการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ได้  สารเหล่านี้อาจจะเป็นสารอนินทรีย์  เช่น   โลหะหนักต่าง ๆ หรืออาจจะเป็นสารอินทรีย์ เช่น สารประกอบฟีโนลิค  (Phenolic) หรือโปรตีน แต่อย่างไรก็ตามสารเหล่านี้แบ่งเป็นกลุ่มใหญ่ ๆ ได้ดังนี้

                                    5.1 Competitive Inhibitor  เป็นสารชะงักการทำงานของเอนไซม์ที่มีโครงสร้างคล้ายคลึงกับสารเริ่มต้นมาก และเข้าแย่งทำปฏิกิริยากับเอนไซม์  ที่ Active  Site ของเอนไซม์  เมื่อเกิดการรวมกันเป็นเอนไซม์-สารชะงัก (Emzyme-Inhibitor)   จะทำให้ปริมาณของเอนไซม์ลดลง   ทำให้อัตราการเกิดปฏิกิริยาลดลง  สารชะงักเหล่านี้อาจจะเปลี่ยนหรือไม่เปลี่ยนไปก็ได้    การเพิ่มปริมาณของสารเริ่มต้นให้มากขึ้นจะลดผลของ  Competitive  Inhibitor ได้  ตัวอย่างของ  Competitive Inhibitor คือ  การที่มาโลเนท  (malonate)  แย่งทำปฏิกิริยากับ   succinate dehydrogenase  ซึ่งเอนไซม์ชนิดนี้ปกติจะทำปฏิกิริยากับ succinate ได้  fumarate ซึ่งปรากฏในการหายใจ    ซึ่งเมื่อ malonate รวมกับเอนไซม์แล้วทำให้การหายใจเกิดไม่ได้

5.2 Non competitive Inhibitor   สารชะงักการทำงานของเอนไซม์ชนิดนี้จะเข้ารวมกับเอนไซม์แต่จะไม่รวมที่ Active Site สารพวกนี้มีลักษณะต่างจากสารเริ่มต้น  การเพิ่มปริมาณของสารเริ่มต้นจะไม่สามารถลบล้างผลของสารเหล่านี้ได้ โลหะที่เป็นพิษทั้งหลาย  และสารที่รวมหรือทำลาย  กลุ่มซัลฟ์ไฮดริล มักจะเป็นสารในกลุ่มนี้  เช่น การที่มีออกซิเจนมาก จะทำให้ -SH ถูกออกซิไดซ์ เกิดไดซัลไฟด์  บริดจ์ขึ้นมา  ซึ่งทำให้โครงสร้างของเอนไซม์เปลี่ยนไป  ทำให้Active  Site  รวมกับสารเริ่มต้นไม่ได้  ส่วนโลหะ เช่น Hg⁺² และ Ag⁺ จะเข้าแทนที่ไฮโดรเจนอะตอมของกลุ่มซัลฟ์ไฮดริล  เกิดเป็น เมอแคบไทด์ (Mercaptides) ซึ่งไม่ละลายน้ำ

                                    5.3  Uncompetitive  Inhibitor   สารชะงักการทำงานของเอนไซม์  ชนิดนี้ไม่รวมกับเอนไซม์อิสระ และไม่มีผลกระทบต่อปฏิกิริยาของเอนไซม์  และสารเริ่มต้น แต่จะเข้ารวมกับ เอนไซม์-สารเริ่มต้น ทำให้ไม่สามารถเกิดปฏิกิริยาต่อไปได้ การชะงักการทำงานของเอนไซม์จะเพิ่มขึ้นเมื่อมีสารเริ่มต้นมากขึ้น  สารชะงักชนิดนี้มักจะพบในปฏิกิริยาซึ่งมีสารเริ่มต้นสองชนิด